Une nouvelle étude de chercheurs de l'Advanced Science Research Center du CUNY Graduate Center (CUNY ASRC) révèle que les peptides extrêmement simples peuvent imiter un processus biologique qui protège les protéines sensibles contre le stress environnemental. Les résultats, publiés aujourd'hui dans Matériaux de la natureoffrez une nouvelle approche prometteuse pour stabiliser les biomolécules comme les vaccins et les protéines thérapeutiques potentiellement sans avoir besoin de réfrigération.
L'étude interdisciplinaire, dirigée par Rein Ulijn, directrice fondatrice de la CUNY ASRC Nanoscience Initiative and Distinguished Professor of Chemistry at Hunter College, et co-dirigé par Ye He, directeur de la CUNY ASRC Imaging and Bioenergetics Core Facility and Research Associate Professor avec la Neuroscience Initiative, démontre comment Pice-Pice-Pleat Séparation de phase liquide-liquide à travers un processus de séchage qui permet aux peptides d'encapsuler les protéines, de les protéger et de les libérer intacts lors de la réhydratation.
Inspirés par la façon dont les organismes comme Tardigrades survivent à une déshydratation extrême, nous avons demandé si nous pouvions reproduire la stratégie de la nature en utilisant des matériaux synthétiques minimaux. À notre grande surprise, nous avons constaté que des tripeptides simples pourraient former des structures dynamiques et réversibles qui protègent les protéines sous stress. Cela ouvre de nouvelles possibilités de préservation des protéines. «
Rein Ulijn, directeur fondateur de la CUNY ASRC Nanoscience Initiative et professeur distingué de chimie au Hunter College
En biologie, les cellules réagissent souvent au stress en créant des compartiments de protection à travers un processus connu sous le nom de séparation de phases. Ces compartiments stabilisent les protéines vulnérables et peuvent se dissoudre à nouveau lorsque les conditions s'améliorent. L'équipe de recherche a appliqué ce principe à la conception de matériaux adaptables à base de peptides qui imitent cette procédure de processus d'une alternative simple et efficace aux méthodes conventionnelles de stabilisation biomoléculaire, qui nécessitent souvent des formulations complexes et une logistique à la tête du froid.
Les principaux résultats de l'étude comprennent:
- Les tripeptides peuvent former des assemblages désordonnés réversibles qui subissent une séparation de phases lors du séchage.
- Ces assemblages se solidifient en microparticules poreuses, encapsulant efficacement les protéines.
- Lors de la réhydratation, les peptides libèrent leur cargaison protéique avec une intégrité structurelle préservée.
- Le processus imite les mécanismes de protection naturels et donne un aperçu d'un nouveau mode de formation de matériaux supramoléculaires.
« L'encapsulation des protéines était remarquablement efficace », a déclaré-il. « Cette approche minimaliste a atteint un niveau de protection que nous n'attendons pas de si courtes séquences de peptides. »
« Ce travail révèle non seulement un nouveau mécanisme d'auto-organisation des peptides, mais introduit également une plate-forme matérielle minimaliste pour les applications en biotechnologie », a ajouté Ulijn.
Les implications sont d'une grande portée. De la distribution des vaccins dans les régions sans réfrigération fiable aux nouvelles classes de matériaux intelligents et réactifs, l'étude met en place un travail fondamental pour les innovations pratiques et une exploration scientifique supplémentaire.
La recherche a été soutenue principalement par le Bureau de la recherche scientifique de l'Air Force, avec des contributions supplémentaires du City College de New York, du Hunter College et des collaborateurs de l'Université Columbia.
