L’étude fournit de nouvelles informations sur la structure des protéines prions

Les maladies à prions sont un groupe de troubles neurodégénératifs rapidement progressifs, mortels et infectieux affectant à la fois les humains et les animaux: L’encéphalopathie spongiforme bovine (ESB) ou maladie de la «  vache folle  » est l’une des plus célèbres depuis 1996, des scientifiques ont découvert que l’agent responsable de la maladie chez les vaches, est le même agent responsable de la soi-disant variante de la maladie de Creutzfeldt-Jakob (vMCJ), une maladie affectant l’homme.

Une nouvelle étude réalisée par SISSA – Scuola Internazionale Superiore di Studi Avanzati en collaboration avec d’autres institutions dont le Genos Glycoscience Research Laboratory de Zagreb, Croatie et Elettra Sincrotrone Trieste, fournit des informations importantes sur les différences de structures des prions, protéines responsables de maladies qui à l’état de l’art sont incurables.

Le mystère des souches

L’un des principaux problèmes sans réponse autour des maladies à prions est l’existence de souches, conduisant à un large éventail de troubles avec différents symptômes, temps d’incubation, histopathologie, etc. « Pour une meilleure compréhension du mécanisme des maladies et de l’existence des souches , la résolution de la structure de la protéine prion est nécessaire », neuroscientifique Natali Nakić, premier auteur de l’article« Site-specific analysis of N-glycans from different moutons prion souches », vient de paraître dans Agents pathogènes PLOS, dit. La protéine prion est une glycoprotéine, ce qui signifie que les polysaccharides appelés glycanes englobent une grande partie de la structure protéique. La nouvelle étude est la première du genre car elle se concentre sur la comparaison des structures glycanes de différentes souches.

Le professeur Giuseppe Legname, co-auteur de l’article, est le directeur du SISSA Prion Biology Laboratory et collabore avec Elettra Sincrotrone Trieste depuis 2006: «Les glucides des glycoprotéines ont été séquencés pour la première fois grâce à la collaboration avec le Genos Glycoscience Research Laboratory , en utilisant une technique hautement sensible appelée chromatographie liquide / spectrométrie de masse », dit-il. « On s’est longtemps demandé si la diversité des souches de prions pouvait dépendre des glycanes qui les composent ainsi que du repliement des protéines. Nos résultats nous ont conduit à une réponse pour la première fois ».

Un pas vers la pleine compréhension

Dans cette étude, les glycanes de deux souches de prions de mouton différentes ont été comparés. Après une analyse approfondie, aucune différence majeure dans les structures des glycanes n’a été trouvée entre les deux souches, ce qui suggère que les glycanes peuvent ne pas être responsables des différences biochimiques et neuropathologiques « .

Natali Nakić, premier auteur

Un objectif remarquable car il représente une autre étape vers la compréhension complète des glycoprotéines à prions et du mécanisme cellulaire des maladies à prions.