De nouvelles recherches sur les peptides antimicrobiens, les petites chaînes d'acides aminés capables d'endommager les cellules bactériennes, montre pourquoi certains peptides sont plus efficaces pour ce faire et aussi pourquoi certaines cellules sont plus vulnérables.
Les résultats ouvrent la porte à la conception de nouveaux composés pour tuer des organismes pathogènes qui sont devenus résistants aux antibiotiques. Ces composés représenteraient une percée majeure contre un problème mondial omniprésent, a déclaré la co-leader de l'étude Myriam Cotten de l'Oregon State University.
La résistance aux antimicrobiens est une menace croissante dans le monde entier. En 2021, près de 5 millions de personnes sont mortes d'une résistance aux antimicrobiens. Près de 40 millions devraient en mourir entre 2025 et 2050. «
Myriam Cotten, professeur agrégé de biochimie et de biophysique, OSU College of Science
Dans tous les êtres vivants, les peptides ont une variété de formes et de fonctions, y compris comme hormones, neurotransmetteurs et molécules de signalisation dans les cellules. En tant qu'antimicrobiens, ils aident à constituer la première ligne de défense contre l'infection bactérienne, souvent en faisant s'échapper du contenu des cellules bactériennes de la membrane, compromettant la fonction cellulaire.
Les recherches de Cotten et des collaborateurs de William & Mary et des National Institutes of Health se sont concentrés sur les États spécifiques qui donnent naissance à des perturbations membranaires. L'étude a combiné des expériences de laboratoire avec des travaux de calcul menés par le National Heart, Lung, Blood Institute du NIH et a mis en lumière les caractéristiques des trous, appelés pores, que les peptides antimicrobiens se forment dans les membranes. Les pores se forment lorsque les peptides qui recouvrent l'extérieur de la cellule commencent à traverser la membrane pour équilibrer leur nombre de chaque côté.
« Ces informations sont très puissantes car elles fournissent la base pour expliquer pourquoi certains peptides sont plus actifs que d'autres et pourquoi certaines membranes sont plus faciles à cibler », a déclaré Cotten. « Nous avons appris que les peptides qui perturbent les membranes forment plus de façon spectaculaire les pores dans les membranes qui sont plus grands en taille et en nombre et restent ouverts plus longtemps. Cela a du sens, mais la nouveauté cruciale de notre travail est que nous avons maintenant une équation mathématique qui relie l'efficacité de l'efficacité optimale et des caractéristiques des pores. » Nous pouvons commencer à l'appliquer pour identifier les propriétés nécessaires à l'efficacité optimale. «
Les scientifiques ont également constaté que certaines membranes comportent des défauts qui aident les peptides à former ce type de pore, une perspicacité qui ouvre la porte à la conception de peptides qui ciblent spécifiquement les cellules bactériennes en fonction de leur composition membranaire distincte.
Les résultats s'appliquent aux thérapies au-delà de celles du traitement des maladies infectieuses, a ajouté COTTEN, car les peptides du système immunitaire sont également actifs sur les cellules cancéreuses. De nouveaux traitements contre le cancer sont nécessaires de toute urgence, a-t-elle noté, car plus de 2 millions de nouveaux diagnostics de cancer et plus de 500 000 décès contre le cancer sont prévus pour les États-Unis en 2025.
La recherche, soutenue par les National Institutes of Health et co-dirigée par le pasteur Richard du NIH, a été publiée dans le Actes de l'Académie nationale des sciences.
