Les chaînes de glucides, ou glycanes, sont des composés complexes de type sucre qui jouent un rôle important dans divers processus et structures biologiques de notre corps. Les galactosides sont un type de glycane trouvé dans les plantes, les animaux et les micro-organismes. Par exemple, des galactosides sont présents dans les parois des cellules végétales et dans certains types de sucres bénéfiques appelés oligosaccharides prébiotiques, qui soutiennent la santé intestinale. De nombreux glycanes contenant du galactose sont également ajoutés aux aliments transformés comme le jus et le lait en poudre en raison de leurs avantages potentiels pour la santé. L'étude des enzymes qui décomposent ces glycanes est essentiel pour comprendre leurs mécanismes prébiotiques et pour améliorer la façon dont ils peuvent être utilisés dans les produits alimentaires et de santé.
Les β-galactosidases sont des enzymes qui libèrent le galactose des galactosides. Cependant, différentes β-galactosidases ciblent des galactosides spécifiques. Ces enzymes se trouvent dans les intestins des mammifères, comme dans les bactéries intestinales humaines Bifidobacteriumqui aide à digérer les glucides complexes. Des études récentes ont montré qu'une autre bactérie intestinale, Bacteroides xylanisolvensa le potentiel d'utiliser un large éventail de glucides, bien que l'on sait peu de choses sur ses capacités exactes.
Dans une étude révolutionnaire, une équipe de recherche dirigée par le professeur agrégé Masahiro Nakajima du Département des sciences biologiques appliquées, Faculté des sciences et de la technologie de l'Université des sciences de Tokyo (TUS), Japon, a découvert une nouvelle enzyme de β-galactosidase en B. xylanisolvens. Cette enzyme cible spécifiquement des glycanes contenant du galactose unique qui peuvent posséder des propriétés prébiotiques. L'équipe comprenait M. Yutaka Nakazawa de TUS, le professeur agrégé Hiroyuki Nakai de l'Université Niigata et le professeur adjoint Tomohiko Matsuzawa de l'Université de Kagawa. Cette étude a été publiée en ligne dans Biologie des communications le 16 janvier 2025.
Discutant de la motivation de leur étude, le Dr Nakajima explique: « Bien qu'il existe de nombreux types de glycanes avec des structures diverses et complexes, de nombreux glycanes ont encore des fonctionnalités inconnues et des utilisations potentielles. Étant donné que les enzymes sont essentielles pour la synthèse des glycanes, la recherche de nouvelles enzymes est extrêmement importante. Notre nouvelle enzyme pourrait être utilisée pour synthétiser de grandes quantités de glycanes uniques avec des propriétés prébiotiques qui peuvent être bénéfiques pour la santé humaine.«
B. xylanisolvens contient plusieurs gènes codant pour les β-galactosidases. Les chercheurs ont identifié que l'un de ces gènes, Bxy_22780code pour une nouvelle β-galactosidase. Initialement, l'enzyme n'a montré aucune activité envers les β-galactosides naturels. Cependant, lorsque des réactions ont été menées en présence d'un mutant nucléophile, du fluorure α-D-galactosyle (α-GALF) en tant que substrat donneur et galactose ou D-fucose en tant que substrat accepteur, l'équipe a détecté avec succès les produits de réaction. Des études de résonance magnétique nucléaire ont confirmé que le disaccharide produit dans les réactions était β-1,2-galactobiose.
D'autres études sur la spécificité de l'enzyme BXY_22780 ont révélé qu'elle est très spécifique pour les galactooligosaccharides (GO), qui est un mélange d'oligosaccharides avec divers liens. Notamment, cette enzyme cible exclusivement GOS qui ont un type spécifique de liaison chimique, appelée liaisons β-1,2-galactosidiques. L'analyse cinétique a également révélé que cette enzyme agit efficacement sur β-1,2-galactobiose et β-1,2-galactotriose. Pour comprendre pourquoi l'enzyme est sélective, les chercheurs ont examiné la structure de l'enzyme en utilisant des études de diffraction des rayons X. Ils ont découvert que l'enzyme se lie à une molécule appelée méthyl β-galactopyranose à un site clé appelé subsite +1. La structure a montré que le groupe chimique de la molécule est positionné d'une manière parfaitement adaptée pour décomposer ces chaînes de sucre particulières. Cette structure unique explique pourquoi l'enzyme est très spécifique pour les β-1,2-galactooligosaccharides.
« Le β-1,2-galactooligosaccharides et les enzymes sont rarement signalés. Notre découverte est une étape cruciale vers la compréhension des fonctions de ces glycanes uniques, dont les rôles sont largement inconnus« Explique le Dr Nakajima. »En outre, Bien qu'il n'y ait actuellement aucune preuve que le β-1,2-galactooligosaccharides possède des propriétés prébiotiques, ils ont un potentiel à cet égard. Cette enzyme pourrait également ouvrir de nouvelles avenues thérapeutiques pour traiter les maladies comme la maladie de Chagas, causées par un parasite qui produit des glycanes contenant ces structures. Cette nouvelle enzyme pourrait donc non seulement aider à améliorer la santé de l'intestin humain, mais également contribuer à développer de nouveaux médicaments vitaux. «
La découverte de Bxy_22780 marque une percée importante dans la recherche prébiotique, débloquant des opportunités passionnantes pour améliorer la santé humaine. Cette enzyme pourrait stimuler le développement de produits prébiotiques innovants pour améliorer la santé intestinale et soutenir les fonctions digestives, offrant de nouvelles opportunités dans les industries de l'alimentation et des compléments.
