Une équipe de scientifiques dirigée par Dietmar Krautwurst de l’Institut Leibniz pour la biologie des systèmes alimentaires de l’Université technique de Munich a identifié pour la première fois des codes d’adresse dans les protéines réceptrices odorantes. Semblables aux codes postaux, les codes garantissent que les protéines du capteur sont ciblées de l’intérieur de la cellule vers la surface cellulaire, où elles commencent leur travail en tant que détecteurs odorants. Les nouvelles découvertes pourraient contribuer au développement de nouveaux systèmes de test avec lesquels les profils odorants des aliments peuvent être analysés dans un processus à haut débit et pourraient ainsi être mieux contrôlés.
Les gènes des quelque 400 types de récepteurs odorants humains ont été identifiés depuis environ 20 ans. Néanmoins, pour environ 80% de ces protéines de capteur, on ne sait toujours pas à quels odorants elles répondent. Le savoir, cependant, est une condition préalable importante pour développer des «nez artificiels» d’origine biologique pour les contrôles alimentaires.
Systèmes de test cellulaires
Mais comment résoudre ce problème? Normalement, les scientifiques utilisent des systèmes de test cellulaires pour savoir à quelles substances réagit une protéine réceptrice. Cependant, un problème particulier avec les récepteurs odorants est qu’ils sont souvent coincés à l’intérieur des cellules de test et atteignent à peine la surface de la cellule. Même pour un odorant approprié, il est alors difficile de se fixer sur suffisamment de récepteurs pour activer une fonction cellulaire. Ainsi, l’attribution des substances odorantes aux types de récepteurs individuels est entravée.
Cependant, pourquoi les récepteurs odorants restent-ils si souvent bloqués dans les cellules d’essai, et quels mécanismes moléculaires sont impliqués dans le transport des récepteurs odorants vers la surface cellulaire? Pour aider à répondre à ces questions fondamentales, l’équipe de scientifiques a examiné et comparé les séquences protéiques de 4 808 récepteurs odorants de huit espèces différentes à l’aide de méthodes d’analyse statistique et phylogénétique. Cela a permis à l’équipe d’identifier des motifs d’acides aminés hautement conservés. Ceux-ci sont localisés dans l’extrémité C-terminale respective des protéines du récepteur, qui fait saillie à l’intérieur de la cellule (cytoplasme).
Codes d’adresse identifiés
« Les analyses structure-fonction que nous avons effectuées indiquent que certains motifs d’acides aminés et leurs combinaisons dans différents types de récepteurs favorisent individuellement l’expression et la signalisation de leur surface cellulaire. Ils fonctionnent comme des codes d’adresse, ou » codes postaux « », rapporte Dietmar Krautwurst, qui a dirigé le étudier. « De tels motifs d’acides aminés étaient auparavant inconnus pour les récepteurs olfactifs », a poursuivi le biologiste. « Nous supposons que les molécules réceptrices odorantes interagissent avec les protéines cellulaires via ces motifs, qui guident les protéines du capteur vers leur site d’action à la surface cellulaire via des mécanismes encore inconnus. »
Les chercheurs dirigés par Dietmar Krautwurst espèrent que leurs nouvelles découvertes aideront à optimiser les systèmes de dosage cellulaire des récepteurs odorants de telle sorte qu’il sera bientôt possible de déterminer les partenaires odorants correspondants pour chaque récepteur odorant. L’équipe de scientifiques convient que ce n’est que si les spectres de reconnaissance du plus grand nombre de récepteurs d’odeurs que possible sont connus qu’il sera possible de développer des systèmes de test basés sur des récepteurs grâce auxquels la qualité de l’odeur des aliments peut être surveillée de manière fiable et rapide en ligne pendant la production.
La source:
Leibniz-Institut für Lebensmittel-Systembiologie an der TU München
Référence du journal:
Kotthoff, M., et coll. (2021) Les motifs C-terminaux conservés dans les récepteurs odorants instruisent leur expression de surface cellulaire et la signalisation de l’AMPc. Journal FASEB. doi.org/10.1096/fj.202000182RR.