Une étude du Center for Redox Processs in Biomedicine (Redoxoma) dirigé par Marinene Demasi de l'Institut Butantan (São Paulo, Brésil) présente un nouveau modèle expérimental précieux pour étudier l'interaction entre le protéasome et la fonction mitochondriale. Dans les cellules eucaryotes, le protéasome est un complexe de protéines responsable de l'élimination des protéines endommagées et non fonctionnelles, contribuant ainsi à maintenir l'équilibre cellulaire et le bon fonctionnement.
Ces dernières années, des études ont révélé que le protéasome et les mitochondries sont plus étroitement liés qu'on ne le pensait auparavant. Le protéasome joue un rôle dans le contrôle de la qualité des protéines destinées aux mitochondries, tandis que le métabolisme mitochondrial affecte l'efficacité avec laquelle les protéines marquées pour la destruction sont dégradées.
Redoxoma, un centre de recherche, d'innovation et de diffusion (RIDC) de FAPESP basé à l'Institut de chimie de l'Université de São Paulo (IQ-USP) a mené des recherches en se concentrant sur les effets du dysfonctionnement du protéasome dans la souche mutante C76S de la levure Saccharomyces cerevisiae. L'étude a révélé qu'une carence dans ce système entraîne une augmentation du stress oxydatif mitochondrial. Cela a été mis en évidence par une augmentation du peroxyde d'hydrogène (H2O2) Libération et une concentration de peroxine 1 (PRX1) plus faible. PRX1 est une enzyme cruciale dans l'élimination des peroxydes. Chez les mammifères, le PRX3 mitochondrial équivaut à PRX1 dans la levure.
La chose la plus importante à propos de ce travail est que nous avons une souche de levure qui peut servir de modèle pour étudier la carence en protéasome par rapport au métabolisme mitochondrial, un modèle qui n'existait pas encore dans la littérature. «
Marinene Demasi, Institut Butantan
L'étude a été publiée dans un article de la revue Archives de biochimie et de biophysique.
Étapes suivantes
Les chercheurs travaillent maintenant à comprendre pourquoi les niveaux de PRX1 diminuent dans les cellules avec des protéasomes compromis. « Nous ne savons pas encore s'il y a eu une diminution de l'expression des gènes PRX1, ce qui est possible, car le protéasome joue également un rôle dans la régulation de la transcription des gènes, ou si la protéine s'oxyde davantage.
Pour répondre à ces questions, le groupe prévoit de mener des analyses comparatives du transcriptome et protéomiques des souches sauvages et mutantes cultivées dans des conditions respiratoires. L'objectif est d'établir cette souche comme un modèle pour étudier le rôle du système ubiquitine-protéasome dans le métabolisme cellulaire.
