Des scientifiques ont révélé à la fois des structures adaptées à l’obscurité et activées par la lumière d’une protéine photosensible rouge, le phytochrome. Selon les résultats de l’étude, des changements structurels presque inexistants dans les domaines réglementaires peuvent entraîner d’importants changements ailleurs. L’étude est publiée dans Communication Nature.
« Personne n’a réussi cela avant »
Les plantes et les bactéries s’adaptent à l’environnement lumineux en utilisant diverses protéines photoréceptrices. Les phytochromes sont un groupe de photorécepteurs qui réagissent à la lumière rouge et rouge lointain. La fonction des phytochromes a été largement étudiée. Pourtant, leurs structures complètes et biologiquement pertinentes sont restées insaisissables.
Maintenant, les structures pleine longueur d’un phytochrome bactérien modèle, DocteurBphP, de Deinococcus radiodurans ont été révélés dans deux états d’activité.
Bien que de nombreux groupes aient essayé, personne n’a réussi à résoudre une structure cristalline d’un phytochrome de pleine longueur. Nous avons donc décidé d’appliquer la cryo-microscopie électronique à ce phytochrome modèle. »
Heikki Takala, Docent, Université de Jyväskylä
Changements structurels déclenchés par la lumière révélés par microscopie électronique cryogénique
Une équipe internationale, comprenant les groupes du Dr Heikki Takala et du professeur Janne Ihalainen de l’Université de Jyväskylä, a maintenant découvert avec succès la structure de DocteurBphP. En utilisant la microscopie cryoélectronique à une seule particule (cryo-EM), ils ont découvert que la structure du phytochrome de pleine longueur est un dimère symétrique et relativement bien défini dans l’état adapté à l’obscurité. Cependant, lorsqu’il est éclairé par une lumière rouge, son module d’histidine kinase de sortie devient asymétrique et moins défini.
Contrairement aux prévisions des études précédentes, les changements structurels induits par la lumière dans le module photosensible étaient faibles mais amplifiés uniquement au niveau du module de sortie. « Ces résultats montrent que des changements structurels presque inexistants dans les domaines de régulation peuvent provoquer d’importants changements ailleurs, donnant des informations précieuses sur la propagation du signal et l’allostérie dans les protéines sensorielles », conclut le professeur Janne Ihalainen, l’un des scientifiques seniors de l’équipe.
