Les scientifiques ont découvert un allié puissant dans la lutte contre les maladies neurodégénératives : un complexe nucléolaire qui joue un rôle central dans le maintien de la santé cellulaire grâce à l’homéostasie des protéines (protéostasie), par laquelle les cellules maintiennent l’équilibre et le bon fonctionnement de leurs protéines. En supprimant ce complexe, les chercheurs ont montré qu'il était possible de réduire considérablement les effets toxiques des protéines responsables de la maladie d'Alzheimer, en renforçant les défenses naturelles de la cellule grâce à une dégradation accrue des protéines dangereuses. Ce mécanisme régule la protéostasie dans les tissus en modulant la signalisation TGF-β, une voie impliquée dans la croissance cellulaire, la différenciation et l'homéostasie tissulaire. Cette percée ouvre de nouvelles possibilités passionnantes pour le développement de nouvelles thérapies qui pourraient ralentir, voire prévenir, des maladies comme la maladie d'Alzheimer, offrant ainsi l'espoir d'un avenir de vieillissement en bonne santé.
À mesure que nous vieillissons, l'équilibre complexe de l'homéostasie des protéines (protéostasie) – ; le système responsable du maintien de la santé cellulaire en garantissant que les protéines sont correctement repliées ; commence à faiblir. Ce déclin conduit à l’accumulation d’agrégats protéiques toxiques, caractéristique et cause sous-jacente des maladies neurodégénératives telles que la maladie d’Alzheimer. Une nouvelle étude menée par les chercheurs de l'Université hébraïque, le professeur Ehud Cohen et l'étudiant Huadong Zhu du département de biochimie et de biologie moléculaire de l'Institut de recherche médicale Israël-Canada (IMRIC), en collaboration avec le laboratoire du Dr Yonatan Tzur de l'Alexander L'institut Silberman des sciences de la vie met en lumière une nouvelle façon prometteuse d'aborder ce problème, dont les implications s'étendent bien au-delà de la recherche fondamentale.
La recherche identifie qu'un complexe nucléolaire, FIB-1-NOL-56, joue un rôle central dans la régulation de la protéostasie aux niveaux cellulaire et organisme. En supprimant l'activité de ce complexe, l'équipe a observé une réduction marquée des effets toxiques du peptide Aβ associé à la maladie d'Alzheimer et d'une autre protéine pathogène, chez des organismes modèles. Cette découverte approfondit non seulement notre compréhension de la façon dont l’organisme gère le stress cellulaire, mais offre également de l’espoir pour de futurs traitements qui pourraient retarder ou prévenir une myriade de maladies neurodégénératives dévastatrices.
Nos découvertes vont au-delà de la paillasse du laboratoire. Les maladies neurodégénératives touchent des millions de personnes dans le monde, impactant les familles et les soignants. En découvrant comment les cellules communiquent pour maintenir l'intégrité des protéines, nous ouvrons la porte au développement d'approches thérapeutiques préventives qui pourraient retarder l'apparition de la maladie et améliorer considérablement la qualité de vie des personnes âgées ».
Professeur Ehud Cohen, Département de biochimie et de biologie moléculaire, Institut de recherche médicale Israël-Canada
Cette recherche a une pertinence concrète qu’il est difficile d’ignorer. Les maladies neurodégénératives comme la maladie d'Alzheimer touchent presque toutes les familles, affectant non seulement les patients mais aussi leurs proches. La capacité de ralentir ou de prévenir ces maladies pourrait signifier des moments plus significatifs avec des parents vieillissants, moins de crises de santé et une période d'indépendance plus longue pour des millions de personnes âgées.
Alors que l’équipe envisage de traduire ces découvertes en traitements, le potentiel d’amélioration de la vie d’innombrables personnes devient de plus en plus clair. Avec la poursuite des recherches, cette approche pourrait conduire à un avenir dans lequel le vieillissement ne va pas de pair avec le spectre des maladies neurodégénératives.
