Certains micro-organismes, appelés méthanotrophes, gagnent leur vie en oxydant le méthane (CH4) en dioxyde de carbone (CO2). L'ammoniac (NH3) est structurellement très similaire au méthane, ainsi les méthanotrophes co-métabolisent également l'ammoniac et produisent du nitrite.
Bien que ce processus ait été observé dans des cultures cellulaires, le mécanisme biochimique sous-jacent n'a pas été compris. Boran Kartal, chef du groupe de physiologie microbienne de l'Institut Max Planck de microbiologie marine à Brême, en Allemagne, et un groupe de scientifiques de l'Université Radboud de Nimègue, aux Pays-Bas, ont maintenant mis en lumière un passionnant chaînon manquant dans le processus: la production d'oxyde nitrique (NO).
L'oxyde nitrique est une molécule hautement réactive et toxique avec des rôles fascinants et polyvalents en biologie et en chimie atmosphérique. C'est une molécule de signalisation, le précurseur du puissant gaz à effet de serre de l'oxyde nitreux (N2O), appauvrit la couche d'ozone dans notre atmosphère et un intermédiaire clé dans le cycle global de l'azote.
Il s'avère maintenant que le NO est également la clé de la survie des méthanotrophes confrontés à l'ammoniac dans l'environnement – ce qu'ils font de plus en plus à mesure que l'apport d'engrais dans la nature augmente. Lorsque les méthanotrophes co-métabolisent l'ammoniac, ils produisent initialement de l'hydroxylamine, qui inhibe d'autres processus métaboliques importants, entraînant la mort cellulaire.
Ainsi, les méthanotrophes doivent se débarrasser de l'hydroxylamine le plus rapidement possible. « Porter une enzyme de conversion de l'hydroxylamine est une question de vie ou de mort pour les microbes mangeurs de méthane », dit Kartal.
Pour leur étude, Kartal et ses collègues ont utilisé une bactérie méthanotrophe nommée Methylacidiphilum fumariolicum, qui provient d'un pot de boue volcanique, caractérisé par des températures élevées et un pH bas, à proximité du Vésuve en Italie.
À partir de ce microbe, nous avons purifié une enzyme hydroxylamine oxydoréductase (mHAO). Auparavant, on pensait que l'enzyme mHAO oxyderait l'hydroxylamine en nitrite dans les méthanotrophes. Nous avons maintenant montré qu'il produit rapidement du NO. «
Boran Kartal, chef du groupe de physiologie microbienne, Max Planck Institute for Marine Microbiology
L'enzyme mHAO est très similaire à celle utilisée par les oxydants d'ammoniac «réels», ce qui est assez étonnant, comme l'explique Kartal: «Il est maintenant clair qu'enzymatiquement il n'y a pas beaucoup de différence entre les bactéries aérobies oxydant l'ammoniac et le méthane. le même ensemble d'enzymes, les méthanotrophes peuvent agir de facto comme des oxydants de l'ammoniac dans l'environnement. Pourtant, la façon dont ces microbes oxydent le NO en nitrite reste inconnue. «
L'adaptation de l'enzyme mHAO aux pots de boue volcanique chaude est également intrigante, estime Kartal: «Au niveau des acides aminés, le mHAO et son homologue des oxydants d'ammoniac sont très similaires, mais la protéine que nous avons isolée de M. fumariolicum prospère à des températures jusqu'à 80 ° C, presque 30 ° C au-dessus de l'optimum de température de leurs « réels » parents oxydant l'ammoniac. Comprendre comment des enzymes similaires ont des optima et une plage de température si différents sera très intéressant à étudier. «
Selon Kartal, la production de NO à partir d'ammoniac a d'autres implications pour les microbes mangeurs de méthane: « Actuellement, il n'y a pas de méthanotrophes connus qui peuvent vivre de l'oxydation de l'ammoniac en nitrite via NO, mais il pourrait y avoir des méthanotrophes qui ont trouvé un moyen pour relier la conversion de l'ammoniac à la croissance cellulaire. «
La source:
Institut Max Planck de microbiologie marine
Référence du journal:
Versantvoort, W., et al. (2020) Les hydroxylamine oxydoréductases multihèmes produisent du NO lors de l'oxydation de l'ammoniac dans les méthanotrophes. Actes de l'Académie nationale des sciences. doi.org/10.1073/pnas.2011299117.
