Les scientifiques ont identifié un nouveau type de protéines dans les bactéries qui pourraient changer notre compréhension de la façon dont ces organismes interagissent avec leur environnement.
Une nouvelle étude, publiée dans Communications de la naturese concentre sur une protéine appelée popa, trouvée dans le prédateur bactérien Bdellovibrio bacteriovorus. La protéine forme une structure quintuple unique, contrairement aux structures habituelles en simple ou en trois parties observées dans des protéines similaires.
Soutenu par le Wellcome Trust, BBSRC, ERC, MRC et EPSRC, une équipe de recherche internationale, dirigée par des scientifiques de l'Université de Birmingham, a utilisé des techniques d'imagerie avancées pour révéler que POPA a une forme de type bol qui peut piéger des parties de la membrane bactérienne à l'intérieur.
Lorsque le popa – une protéine membranaire externe (OMP) – est introduite dans E. coli bactéries, elle cause des dommages à leurs membranes. Cela suggère que Popa pourrait jouer un rôle dans la façon dont Bdellovibrio Les attaques et consomment d'autres bactéries, tandis que sa capacité à piéger les lipides (graisses) suggère une nouvelle façon dont les bactéries pourraient interagir avec leur environnement.
L'analyse structurelle et les recherches axées sur l'IA ont montré que les homologues de POPA – trouvés à travers diverses espèces bactériennes – forment des tétramères, des hexamères et même des non-paramètres, tous partageant les caractéristiques de piégeage lipidique de signature. Cela suggère une «superfamille» répandue et précédemment non reconnue des protéines.
Notre découverte est importante car elle remet en question ce que les scientifiques pensaient savoir sur les protéines bactériennes. La structure et la fonction unique de la POPA suggèrent que les bactéries ont des moyens plus complexes d'interagir avec leur environnement qu'on ne le comprend auparavant.
Cela pourrait ouvrir de nouvelles possibilités pour comprendre le fonctionnement des bactéries et interagir avec leur environnement – conduisant à de nouvelles façons de cibler les bactéries nocives avec des implications importantes pour la médecine et la biotechnologie. «
Professeur Andrew Lovering, Auteur principal, Université de Birmingham
L'étude a également identifié une autre nouvelle famille de protéines qui forment des structures en forme de cycle, élargissant davantage nos connaissances des protéines bactériennes et suggérant que le mécanisme à combiner en anneaux pourrait être plus courant qu'on ne le pensait auparavant.
En utilisant une combinaison de cristallographie des rayons X, de microscopie cryo-électron et de dynamique moléculaire, l'équipe a démontré que le POPA, précédemment connu sous le nom de BD0427, forme une cavité centrale de piégeage lipidique qui est inhabituelle étant donné que le modèle de manuel de formation de protéines membranaires est centré sur l'exclusion des lipides.
Les OMP remplissent un large éventail de fonctions, notamment la signalisation, l'adhésion des cellules hôtes, la catalyse des réactions cruciales et le transport de solutés / nutriments dans et hors des organites dans le corps humain. Comprendre la variabilité naturelle des OMP peut avoir des avantages allant du développement antibactérien à la biologie synthétique.
